1. 1.Биологическое окисление и пути использования кислорода. Строение митохондрий и структурная орнанизация цепей переноса электронов. Типы окисляемых субстратов. Биологическое окисление – это совокупность всех окислительных процессов, протекающих в организме с участием О₂. Назначение биологического окисления:
1) Тканевое дыхание. 2) Разрушение или обезвреживание ксенобиотиков. 3) Биосинтезы.
4) Изменение проницаемости мембран, окислительная модификация молекул. Митохондрии – "энергетические станции" клеток. Предполагается, что во внутренней мембране митохондрий содержится система ферментов – протонных насосов, приводимых в действие переносом электронов по дыхательной цепи. Используя энергию, выделяющуюся при переносе электронов, насосы выкачивают протоны из матрикса в ММП. В результате наружная сторона мембраны получает (+) заряд. В матриксе митохондрий образуется избыток ОН–, т.е. внутренняя сторона (-). Таким образом на внутренней мембране митохондрий создается и градиент электрического потенциала – возникает ЭХП. Избыток протонов из ММП стремится вернуться в матрикс по градиенту концентрации. Поскольку мембрана для них непроницаема, они двигаются по специальному протонному каналу АТФ-синтазы. Именно этот поток протонов и служит движущей силой для синтеза АТФ.
Различают 3 рода субстратов:
1. Углеводородные (сукцинат, ацил-КоА). Средняя энергия окисления пары электронов этих субстратов 150 кДж/моль. Они окисляются ФАД-зависимыми дегидрогеназами, т.е. в укороченной дыхательной цепи.
2. Спиртовые (лактат). Средняя энергия отщепления пары электронов = 200 кДж/моль. Окисляются НАД-зависимыми дегидрогеназами, т.е. в полной дыхательной цепи.
3. Альдегидные (3-фосфоглицериновый альдегид), энергия отщепления пары электронов 250 кДж/моль. При их окислении образуется не только НАДН, но и часть энергии используется для синтеза высокоэнергетических соединений. 2. 2. Окислительное фосфорилирование, коэффициент Р/0. Гипотезы механизма окислительного фосфорилирования. Синтез АТФ из АДФ и фосфорной кислоты, который происходит с использованием энергии, освобождающейся при окислении веществ и сопряжен с переносом электронов по дыхательной цепи, называется окислительным фосфорилированием. Коэффициент окислительного фосфорилирования (К) – это отношение количества неорганического фосфата, потребляемого в процессе дыхания, к количеству кислорода: Р/0, т.е. К показывает число молей АТФ, образующихся из АДФ и Рн на 1 грамм-атом поглощенного О₂. Предложен в 1939г. В.А. Белицером. Экспериментально установлено, что для субстратов, окисляющихся в полной дыхательной цепи (яблочная, пировиноградная, изолимонная кислоты) этот коэффициент равен 3. 1. Гипотеза химического сопряжения. Предложена Липманом, Слейтером, Ленинджером. Она рассматривает окислительное фосфори-лирование по аналогии с субстратным фосфорилированием.
Механизм синтеза АТФ на 1 участке сопряжения: НАДН + ФМН→ ФМН₂ + НАД⁺
НАДН + X→НАД⁺ +ХН₂
ХН₂ + Н₃Р0₄→X•Н₂•Н₃Р0₄
X•Н₂•Н₃РО₄ + ФМН→ФМН•Н₂ + X~Н₃Р0₄
X~Н₃Р0₄ + АДФ→X + АТФ Макроэрг передается на АДФ и образуется АТФ. Е_ОК→Е_МАКР→Е_АТФ Сторонники этой гипотезы помещают в участки сопряжения гипотетические вещества, которые забирают протоны и электроны от первого участника пункта сопряжения и взаимодействуют с Н₃Р0₄. В момент отдачи протонов и электронов второму участнику пункта сопряжения, связь с фосфатом становится макроэргической.
Недостаток: до сих пор не открыли эти соединения.
2. Механохимическая или конформационная (Грин, Бойер, 60-е годы). Согласно этой гипотезе в процессе переноса протонов и электронов изменяется конформация белков-ферментов. Они переходят в новое конформационное состояние, а затем при возвращении в исходную конформацию отдают энергию для синтеза АТФ: Е_ОК→ Е_{КОНФ.СДВИГ}→ Е_АТФ 3. Хемиосмотическая гипотеза Митчелла. В.П. Скулачевым. Гипотеза опирается на следующие положения: 1. Внутренняя мембрана митохондрий обладает высоким электрическим сопротивлением и очень низкой проницаемостью для протонов и гидроксид-ионов.
2. В ходе дыхания протоны скапливаются в межмембранном пространстве (ММП), т.е. возникает электрохимический потенциал (ЭХП).
3. Протоны могут вернуться в матрикс только через канал АТФ-синтазы. В этот момент происходит разрядка мембраны и синтез АТФ. Е_ОК → Е_ЭХП → Е_АТФ Все эти предположения доказаны.

3. 3. Сопряжение окисления с фосфорилированием в дыхательной цепи. Н+-АТФ-синтетаза. Дыхательный контроль. Разобщение дыхания и фосфорилирования. Гипоэнергетические состояния. Этот комплекс по форме напоминает гриб, ножка которого погружена в мембрану, а круглая шляпка выступает наружу.Состоит из растворимой АТФазы (фактор F₁) и мембранных компонентов (комплекс F0). F₁ располагается на поверхности внутренней мембраны и обладает каталитической активностью синтеза или гидролиза АТФ. Комплекс F₀ состоит из нескольких полипептидных субъединиц, он образует протонный канал в мембране. Изменение скорости дыхания с изменением концентрации АДФ носит название дыхательного контроля. Скорости дыхания осуществляется отношением АТФ/АДФ. Чем меньше это отношение (преобладание АДФ), тем интенсивнее идет дыхание, обеспечивая выработку АТФ. Для синтеза АТФ в процессе тканевого дыхания необходимо наличие:1) Субстратов окисления. 2) О₂.3) Субстратов фосфорилирования, т.е. АДФ и Рн.
Если на синтез АТФ идет меньше энергии, чем обычно, то наступает гипоэнергетическое состояние. Причины:1)Нарушена доставка субстратов окисления (голод). 2) Нарушено поступление О₂ (гипоксия). 3) Повреждение внутренней мембраны митохондрий (или действуют разобщители). 4) Различные типы гиповитаминозов – нехватка витаминов РР, В₂, В₁ и др Разобщители нарушают дыхательный контроль и стимулируют гидролиз АТФ в митохондриях. Оказалось, что все разобщители являлись протонофорами – т.е. переносчиками протонов. Существуют эндогенные разобщители – фенолы, ненасыщенные жирные кислоты и их пероксиды.
Разобщение окисления и фосфорилирования наблюдается при действии экстремальных температур, радиации. У новорожденных находится особый бурый жир, богатый митохондриями. Это имеет значение для защиты ЦНС. В бурой жировой ткани имеются специфические белкитермогенины, которые могут разобщать дыхание и фосфорилирование, участвуя в переносе протонов в матрикс митохондрий. При охлаждении в бурой ткани освобождается норадреналин и выполняет двоякую функцию: активирует термогенины, и гормоночувствительную триглицеринлипазу и стимулирует высвобождение жирных кислот. 4. 4. Типы окисляемых субстратов. НАД-зависимые дегидрогеназы, структура и механизм переноса электронов и притонов. Как в 1 вопросе, Субстрат, отдав гидрид-ион НАД+ а протон в среду, окислился. НАД+ присоединив гидрид-ион, восстановился. Восстановленный НАД отщепляется от своего апофермента и подходит к внутренней мембране митохондрий, где окисляется вторым участником полной дыхательной цепи.

5. 5 вопрос Внутренняя мембрана митохондрий 7. Окисление FeS-центров убихиноном.
Убихинон или кофермент Q (quinone – Q – уби-вездесущий) найден практически во всех клетках. Это жирорастворимый хинон с длинной изопреноидной боковой цепью. Это единственный переносчик в цепи, не являющийся белком, он легко двигается в липидном слое мембраны. Убихинон выполняет коллекторную функцию, собирая восстановительные эквиваленты не только от НАДН-дегидрогеназ (полная дыхательная цепь), но и от ФАД-зависимых дегидрогеназ (укороченная дыхательная цепь). Строение убихинона, механизм окисления Убихинон может присоединять 1 электрон к своему О2 от Fe2+, кислород становится электроотрицательным и присоединяет протон из матрикса, образуется семихинон. Однако убихинон может присоединять и 2 электрона, т.е. участвовать в двухэлектронном переносе, образуя гидрохинон.
Когда электроны от железосерных центров ФМН-зависимых дегидрогеназ переходят на убихинон, ФМН-зависимые дегидрогеназы окисляются, убихинон восстанавливается. Подчеркнем, что убихинон от восстановленных НАДН-дегидрогеназ присоединяет только электроны через железосерные центры. Протоны, которые присоединились к убихинону, происходят из матрикса (возможно из внутренней мембраны митохондрий).

7. Окисление FeS-центров убихиноном.
Убихинон или кофермент Q (quinone – Q – уби-вездесущий) найден практически во всех клетках. Это жирорастворимый хинон с длинной изопреноидной боковой цепью. Это единственный переносчик в цепи, не являющийся белком, он легко двигается в липидном слое мембраны. Убихинон выполняет коллекторную функцию, собирая восстановительные эквиваленты не только от НАДН-дегидрогеназ (полная дыхательная цепь), но и от ФАД-зависимых дегидрогеназ (укороченная дыхательная цепь).

Строение убихинона, механизм окисления



Убихинон может присоединять 1 электрон к своему О2 от Fe2+, кислород становится электроотрицательным и присоединяет протон из матрикса, образуется семихинон. Однако убихинон может присоединять и 2 электрона, т.е. участвовать в двухэлектронном переносе, образуя гидрохинон.
Когда электроны от железосерных центров ФМН-зависимых дегидрогеназ переходят на убихинон, ФМН-зависимые дегидрогеназы окисляются, убихинон восстанавливается. Подчеркнем, что убихинон от восстановленных НАДН-дегидрогеназ присоединяет только электроны через железосерные центры. Протоны, которые присоединились к убихинону, происходят из матрикса (возможно из внутренней мембраны митохондрий).

8. Окисление восстановленного убихинона цепью цитохромов.



Цитохромы это железосодержащие белки, окрашенные в красный или коричневый цвет. Они относятся к гемпротеинам, т.е. Fe входит в структуру гема. Они способны переносить электроны. Существуют 3 класса цитохромов: а, в, с, различающихся по спектрам поглощения. В дыхательной цепи они располагаются в порядке возрастания редокс- потенциала:
в → с1 → с→ аа3→ О2
В ходе переноса электронов атом Fe находится то в восстановленной форме Fe2+, то в окисленной – форме Fe3+. Группа гема, как и FeS-центра переносит только 1 электрон в отличие от НАД, флавина и убихинона, переносящих по 2 электрона. Таким образом, восстановленный убихинон переносит свои 2 электрона на две молекулы цитохрома "в". Fe в цитохроме "в" восстанавливается, убихинон окисляется, протоны убихинона выталкиваются в ММП.

Цитохромы отличаются друг от друга строением гема, способом связи гема с белковой частью. Простетической группой цитохромов "в", "c", "c1" служит протопорфирин IX (гем), как в миоглобине и гемоглобине, цитохромы а и а3 имеют другую железопорфириновую группу, называемую гем "а".
Связь гема с белковой частью цитохромов происходит по 5 и 6 координационным связям Fe
Цитохром "в" Гис - Гис "с" Гис - мет, ковалентная связь винильных групп гема с цис "а" NН2 аминосахара - О2, НСN, СО
Все цитохромы прочно встроены в мембрану, исключением является цитохром "c", который может свободно двигаться в плоскости мембраны, подобно убихинону.
Перенос электронов на О2 цитохромоксидазой. Цитохромы "а" и "а3" являются конечными звеньями дыхательной цепи. Они существуют в виде комплекса – цитохромоксидаза. Она содержит две молекулы гема "a" и 2 атома Cu. Цитохромоксидаза может необратимо ингибироваться цианидами, угарным газом. Она имеет очень высокое средство к кислороду. Это позволяет дыхательной цепи функционировать с максимальной скоростью до тех пор, пока в ткани не будет практически исчерпан О2.

Цитохромоксидаза забирает 1 электрон от цитохрома "c". Вначале электрон переносится на окисленное Fe3+ гема "a", образуется восстановленное Fe2+. Электрон с Fe2+ дальше переносится на окисленную Cu2+. В результате Fe окисляется, а Cu восстанавливается в Cu1+. Сu1+ отдает 1 электрон на О2. При этом Cu окисляется, О2 – восстанавливается. Однако для восстановления О2 нужно 4 электрона, а группы гема являются переносчиками одного электрона. Каким образом четыре электрона "сходятся" для восстановления молекулы О2, пока не установлено.
О2 + 4е + 4Н+ → 2Н2О
Присоединение электрона к О2 сопровождается присоединением протонов, которые возвращаются в матрикс из ММП через канал АТФ- синтазы.

9. Окислительные системы, не связанные с аккумуляцией энергии: пероксидазное окисление, монооксигеназное
а)Пероксидазный путь окисления – это окисление субстрата путем дегидрирования, водород сразу переносится на кислород с образованием перекиси – Н2О2.
SН2 + О2 → S + Н2О2 + Q Интенсивно проходит пероксидазное окисление в лейкоцитах, макрофагах и др. клетках, способных к фагоцитозу. Это связано с тем, что образующаяся Н2О2 используется для обезвреживания бактерий, распада токсичных продуктов. Однако избыточное накопление Н2О2 токсично, т.к. оно ведет к генерации свободных радикалов, повреж- дающих мембраны клеток. Поэтому простые окислительные системы требуют дополнительных ферментов для обезвреживания Н2О2. Это ферменты пероксидаза, каталаза.
б)Для работы монооксигеназной системы необходимы следующие основные компоненты:
1. Неполярный окисляемый субстрат;2. Кислород;3. Дополнительный субстрат (косубстрат) – донор водорода – НАДФН2;4. Цитохромы Р450. Цитохром Р450 выполняет двоякую функцию:1) Связывает субстрат окисления,
2) Проводит активацию молекулярного О2.Микросомальное окисление представляет собой короткую цепь, состоящую из НАДФН2, ФАД, железосерных белков, цитохромов Р450, в5, флавопротеинов, содержащих ФАД.
В общем виде микросомольное окисление неполярных ксенобиотиков (лекарств) осуществляется с помощью гидроксилазного цикла. Вначале первый (основной) субстрат окисления R-CН3 в мембране свя- зывается с цитохромом Р450, железо в котором в форме Fe3+. Чтобы к этому комплексу R-CН3 присоединился О2, нужно Fe2+. Поэтому одно- временно с этой реакцией НАДФН2 (косубстрат) окисляется флавопро- теином, протоны и электроны передаются на ФАД и затем с помощью FeS белков происходит разделение потоков протонов и электронов. Первый электрон восстанавливает Fe3+ в Fe2+ в комплексе цитохром Р450-R-CН3. Этот комплекс может уже связать молекулу О2. Второй электрон от FeS активирует молекулу О2 в комплексе и образуется сво- бодный радикал кислорода, он очень активный и происходит введение одного атома О2 в субстрат с образованием гидроксильной группы, а второй атом О2 – соединяется с двумя протонами, образуя Н2О. В ре- зультате гидрофобный субстрат приобретает гидрофильные свойства, т.е. возможность выведения из организма с мочой.
в) Диоксигеназы (кислород-трансферазы, истинные оксигеназы). Катализируют включение в молекулу субстрата обоих атомов молекулы О2. Например: гомогентизатоксигеназа катализирует разрыв ароматиче- ского кольца гомогентизиновой кислоты. При врожденном дефекте данного фермента в моче больного накапливается гомогентизиновая ки- слота. Она под действием воздуха окисляется в пигмент черного цвета – алкаптон, который выделяется с мочой и развивается алкаптонурия (моча черного цвета). 10. Окислительные системы, не связанные с аккумуляцией энергии: пероксидазное окисление, диоксигеназное окисление. Активные формы кислорода, свободно-радикальное окисление, роль в патологии клеток .Антиокислительные системы организма,характеристика.
Пероксидазное и диоксигеназное см.выше. . а)Активные формы кислорода (АФК)
Термин "АФК" шире, чем "свободные радикалы кислорода" (О2-·, НО·), так как кроме последних включает также молекулы Н2О2 , синглетный кислород 1О2, озон О3 и гипохлорит HOCl.
АФК генерируются во всех частях клетки. Наибольший вклад вносит дыхательная цепь митохондрий, особенно при низкой кон центрации АДФ. Участвуют ядерная мембрана и другие части клетки, при этом АФК часто возникают не только спонтанно, но и ферментативно (НАДФН-оксидаза дыхательного взрыва в плазматиче- ской мембране и ксантиноксидаза в гиалоплазме). АФК вызывают образование органических гидропероксидов ROOH – ДНК, белков, липидов, а также малых молекул.б)Свободно-радикальное окисление..Под свободным радикалом понимают молекулу или ее часть, имеющую неспаренный электрон на молекулярной или на внешней (ва- лентной) атомной орбитале.Молекулярный О2 парамагнитен и обладает двумя не спаренными электронами. Они находятся на разных орбиталях. Восстановление О2 путем прямого введения пары электронов в его частично заполненные орбитали затруднено, т.к. существует «спиновый» запрет. Спиновый запрет – на орбитали могут находиться два электрона с разнона- правленными спинами, т.е. присоединение пары электронов должно сопровождаться «обращением» спина одного из электронов.Образование свободных радикалов:
О2 + ē ® О2-· супероксидный О2-· + Н+ ® НО2· пероксидный О2-· + НО2 + Н+® Н2О2+ О2 О2-· + Н2О2 О2 + ОН- + ОН· Fe3+ Fe2+О2-· + Fe3+ ® О2+ Fe2+
Н2О2+ Fe2+® Fe3++ ОН + ОН· гидроксидный
в) Антиокислительная система организма (АОС) – это система защиты организма от токсического действия кислорода. АОС включает ферментативные и неферментативные компонен- ты. Ферментативные: ферменты супероксиддисмутаза, пероксидаза,каталаза.Супероксиддисмутаза – высокоактивный фермент, присутствующий во всех клетках, она инактивирует супероксидные радикалы.
Пероксидаза – сложный фермент, содержащий геминовое железо. Распространена в основном у растений, а так же в лейкоцитах, тромбо- цитах.Каталаза – гемсодержащий фермент, находится в крови, костном мозге, слизистых оболочках, печени, почках. Неферментативная система защиты1) Витамин Е – содержится в липидной фазе мембраны. Это жирорастворимый витамин. 2) Водорастворимые соединения – аскорбиновая кислота, ураты.3) Биорегуляторы – тироксин, стероидные гормоны.4) Соединения с SН-группой – глутатион, цистеин.
5) Комплексоны – связывающие Fе.

11. Углеводы, как и белки и липиды, являются одними из важнейших соединений живых организмов, хотя и находятся в тканях в значительно меньшем количестве и составляют не более 2% от сухой массы тела (в организме животных и человека). Переваривание углеводов. Углеводы играют важную роль в питании человека и животных, составляя 60-70% пищевого рациона у нас и до 90% у травоядных животных. Сложные углеводы – поли- и дисахариды в пищеварительном тракте человека и животных подвергаются расщеплению до моносахаридов с участием ряда ферментов. В ротовой полости начинается расщепление полисахаридов крахмала и гликогена. В слюне содержится фермент α-амилаза, расщепляющая α-1,4-гликозидные связи внутри молекул полисахаридов (гликогена) с образованием лимитдекстринов или при длительном действии – мальтозы. Она действует в нейтральной и слабощелочной среде, активируется ионами хлора. переваривание полисахаридов здесь только начинается и очень незначительно. В желудке сок имеет сильно кислую реакцию, вследствие чего амилаза слюны инактивируется. Собственных ферментов, переваривающих углеводы, в желудочном соке нет.Переваривание основной массы углеводов происходит в двенадцатиперстной кишке под действием ферментов панкреатического сока. В нем содержатся α-амилаза (как и амилаза слюны, расщепляющая α-1,4- гликозидные связи), амило-1,6-гликозидаза и олиго-1,6-гликозидаза (терминальная декстриназа), гидролизующие α-1,6-гликозидные связи. В тонком кишечнике окончательное переваривание углеводов происходит пристеночно – в щеточной кайме на поверхности слизистой кишечника при участии ферментов кишечного сока: мальтазы, расщепляющей мальтозу на две молекулы глюкозы; сахаразы, расщепляющей сахарозу на фруктозу и глюкозу; лактазы, расщепляющей лактозу на глюкозу и галактозу. Таким образом, конечными продуктами переваривания углеводов являются моносахариды: глюкоза, фруктоза и галактоза, которые всасываются стенкой кишечника.
Белки-переносчики (транспортеры глюкозы – ГЛЮТ) обнаружены во всех тканях. Существует 5 типов ГЛЮТ, которые пронумерованы по порядку их обнаружения.
Все 5 типов ГЛЮТ имеют сходную первичную структуру.
ГЛЮТ-1- Служит для обеспечения стабильного потока глюкозы в мозг.(плацента, мозг, почки)

ГЛЮТ-2 -Именно при участии ее, глюкоза переходит в кровь из энтероцитов после ее всасывания в кишечнике.(печень)
ГЛЮТ-3 - также обеспечивает постоянный приток глюкозы к клеткам нервной ткани.(преимущ. плац., мозг, почки)
ГЛЮТ-4 – главный переносчик глюкозы в мышцах и адипоцитах. (мышцы(серд. и скелетн.))
ГЛЮТ-5- встречается главным образом в клетках тонкой кишки. Его функции известны недостаточно.(тонкая кишка)
Все типы ГЛЮТ могут находиться как в плазматической мембране, так и в цитозольных везикулах.



Глюкоза является основным метаболитом и транспортной формой углеводов в организме человека и животных. Ее источником являются углеводы пищи, депонированный гликоген, процесс глюконеогенеза в печени и почках (синтез из неуглеводных предшественников). Чтобы глюкоза могла вступить в те или иные превращения, она должна фосфорилироваться с образованием фосфорного эфира – глюкозо-6-фосфата, который далее превращается по различным путям. Основными путями превращений глюкозы является окисление ее с энергетическими целями (в аэробных и анаэробных условиях), депонирование в виде гликогена, превращение в другие углеводы и соединения других классов.

12. 12. Распад глюкозы до пирувата можно разделить на два этапа. Первый этап (глюкоза- глицеральдегидфосфат) требует энергии в форме АТФ (2 АТФ).





















Основное физиологическое значение аэробного распада глюкозы заключается в использовании ее энергии для синтеза АТФ.

В наибольшей зависимости от аэробного гликолиза находится мозг. Он расходует 100 г глюкозы в сутки. В состоянии основного обмена около 20% кислорода потребляется мозгом. Поэтому недостаток глюкозы или кислорода проявляется, прежде всего, симптомами со стороны центральной нервной системы - головокружением, потерей сознания, судорогами.

Челночные механизмы.

Перенос водорода с цитозольного НАДН в митохондрии происходит при участии специальных механизмов, называющихся челночными. Суть этих механизмов сводится к тому, что НАДН в цитозоле восстанавливает некоторое соединение, способное проникать в митохондрию; в митохондрии это соединение окисляется, восстанавливая внутримитохондриальный НАД⁺, и вновь переходит в цитозоль. Самая активная малат-аспартатная система, действующая в митохондриях печени, почек и сердца. На каждую пару электронов цитозольной НАДН, переданную на кислород по этой системе, образуется 3 молекулы АТФ.

В скелетных мышцах и мозге перенос восстановительных эквивалентов от цитозольной НАДН осуществляет глицеролфосфатная система. При этом восстановительные эквиваленты передаются в цепь переноса электронов через комплекс II, и поэтому синтезируется только 2 молекулы АТФ.

13. 13 вопрос. Спиртовое брожение Метаболизм этанола в организме Этанол, как метаболит – эндогенный(1-9г в сутки,его повышение говорит об заб. почек, диабете) ,извне – экзогенный. Всасывание: в желудке 20%, а в кишечнике – 80%. 14. 14.биосинтез глюкозы.физиологическое значение.глюкозо-лактатный цикл. Глюконеогенез-синтез глюкозы из лактата, аминокислот,глицерина. Он протекает в печени и корковом веществе почек. Цель-поддержание уровня глюкозы в крови после истощения запасов гликогена в печени при физич. работе или голодании.

14. 14.биосинтез глюкозы.физиологическое значение.глюкозо-лактатный цикл. Глюконеогенез-синтез глюкозы из лактата, аминокислот,глицерина. Он протекает в печени и корковом веществе почек. Цель-поддержание уровня глюкозы в крови после истощения запасов гликогена в печени при физич. работе или голодании. 15.

16. Синтез гликогена: Распад: 1.Гидролитический-при уч. Амилазы, Воды с обр. декстринов и глюкозы. 2.фосфоролитический – под действием Фосфорилазы с исп. H3PO4.Основной Регуляция: Адреналин и глюкагон – стимул. Аденилатциклазу, Повышают содержание ц- 3',5'-АМФ, который активирует протеинкиназы т.е.стимулир. распад. Инсунин- понижает активность аденилатциклазы, Т.е. стимулирует синтез и тормозит распад. протеинкиназы- ферменты активируют фосфорилазу, Инактивируют – Iформу гликогенсинтазы.Т.о. синхро- Низируют регуляцию синтеза и распада. Гликогеноз – накопление, 9 типов. Агликогеноз – отсутствие. 17. Обмен фруктозы
Болезни: 1. фруктоземия- нарушение выраб. Альдолазы фруктозо-6-фосфата. Симп.:
cудороги, рвота, гипогликемия, печень, почки 2.Эссенциальная фруктозурия – дефект фруктокиназы. Бессимптомно. Фруктоза в моче. Галактоза Галактоземия- накопление галактозы в тканях.
Диета до 2х лет, после появляется фермент галак.-1-фосфат уридилтрансфераза